Kinetics of fungal catalases inhibition with hydroxylamine

Abstract

Inhibition of the catalase from Aspergilus niger was performed with hydroxylamine (HA). The inhibition decreased at acid pH with pKa 6.0 indicating that only the unprotonated form of HA acts as an inhibitor. Hydrazine (HZ), with its structure very similar to that of HA, does not inhibit catalase even in unprotonated state. At HA more than 1 μM, biphasic kinetics of hydrogen peroxide splitting was observed. HA induced generation of a new absorbance band in presence of hydrogen peroxide. Dialysis of the reaction mixture indicated the reversible character of HA action. Kinetic and spectral investigations give evidence of HA interaction with compound I of catalase.

Katalazės iš A. niger inhibicija buvo atliekama su hidroksilaminu (HA). Inhibicija sumažėja esant rūgštiniam pH, kai pKa 6,0. Tai rodo, kad tik neprotonuota HA forma veikia kaip inhibitorius. Hidrazinas (HZ), kurio struktūra panaši į HA, neinhibuoja katalazės netgi neprotonuotos būsenos. Esant daugiau nei l μM HA buvo stebima bifazinė vandenilio peroksido skaldymo kinetika. HA indukuoja naujos sugerties atsiradimą esant vandenilio peroksidui. Reakcijos mišinio dializė rodė grįžtamąjį HA veikimo pobūdį. Kinetiniai ir spektriniai tyrimai patvirtino akivaizdžią HA sąveiką su katalazės tarpiniu junginiu „compound I".