Bicikliniai, policikliniai bei karkasiniai hidroksidariniai biciklo[3.3.1]nonano pagrindu ir jų taikymas kai kurių modelinių fermentinių reakcijų tyrimams

Abstract

Tiriant heminių oksidoreduktazių stabilumą, aktyvumą, specifiškumą, atsparumą radikalų ir kitų cheminių bei fizinių veiksnių poveikiui, yra svarbi atitinkamų substratų naudojamų šiems tyrimams sintezė. Tokiais substratais fermentinėse reakcijose gali būti tiek atitinkamų polifunkcinių bicikloalkanų chiraliniai hidroksidariniai, tiek ir jų raceminiai mišiniai. Substratų sintezei naudojami biciklo[3.3.1]nonano eiles raceminiai ir enentiomeriškai gryni polifunkciniai junginiai. Jie savo struktūra yra panašūs į kai kurias gamtoje randamas bioaktyvias molekules. Jau susintetinti ir toliau sintetinami nauji bei panaudojami anksčiau gauti junginiai,tikintis rasti jų tarpe substratų, tinkamų heminių oksidoreduktazių substratinio specifiškumo tyrimams. Pateikiamos substratų sintezės bei gryninimo,ląstelių Pseudomonas putida HK5 kultivavimo ir fermento alkoholio dehidrogenazės IIG gryninimo metodikos bei preliminarūs substratų tyrimo fermentinėse reakcijose su alkoholio dehidrogenaze IIG rezultatai.

While investigating the stability, activity, specifity, resistance to radicals and other chemical and physical effects on hemeoxireductases, the synthesis of substrates usable for these investigations is of great importance. The successive substrates in enzymatic reactions can be either hydroxyderrivatives of chiral bicycloalcanes or their racemic compounds. For the synthesis of substrates polifunctional racemic and enantiomerically pure bicyclo[3.3.1]nonane compounds were used. They have analogical structures with some native active biomolecules. In order to find new substrates suitable for the investigation of substrate specifity on hemeoxireductases,the fusion process is in progress. The methods of substrate synthesis and purification, Pseudomonas putida HK5 cultivation,alcoholdehydrogenase purification IIG as well as the tentative results from catalytic process between substrates and alcoholdehydrogenase IIG are presented.