The investigation of oxidoreductases specificity using artificial electron acceptor

Abstract

The kinetic parameters of oxidation of carbohydrates catalyzed by Microdochium nivale carbohydrate oxidase (rMnO) and soluble glucose dehydrogenase (s-GDH) were determined. The cation radical of phenoxazine 10-propionic acid (PAPX+ ) was used as an electron acceptor for reduced enzymes. The constants of enzymes reactivity with PAPX+ were determined and it was shown that fhe cation radical reacts readily with bofh enzymes. The values of kred related to the specificity of the enzymes were calculated. The highest reactivities of rMnO and s-GDH are observed with lactose and glucose, respectively. The study showed that s-GDH specificity to glucose and galactose is higher than rMnO, on the other hand the reactivity of both enzymes with lactose was similar.

Buvo tirta Microdochium nivale angliavandenių oksidazės (rMnO) ir tirpios gliukozės dehidrogenazės (s-GDH) katalizuojamos angliavandenių oksidacijos kinetiniai parametrai. PAPX katijono radikalas buvo naudojamas kaip elektronų akceptorius redukuotiems fermentams. Nustatytos fermentų reaktingumo su PAPX+ konstantos ir gauta, kad katijono radikalas gerai reguoja su abiem fermentais. Apskaičiutos kred reikšmės, kurios atitinka fermentų specifiškumą ir nustatyta, kad rMnO didžiausias reaktingumas yra su laktoze, o s-GDH - su gliukoze. Tyrimai parodė, kad gliukozės ir galaktozės s-GDH yra specifiškesnis nei rMnO, o abiejų fermentų reaktingumas su laktoze yra panašus.